55. punkts. Aminoskābes

Teksta autore - Anisimova Jeļena Sergeevna.
Autortiesības aizsargātas. Jūs nevarat pārdot tekstu.
Slīpraksts nav pieblīvēts.

Komentārus var sūtīt pa pastu: [email protected]
https://vk.com/bch_5

55. PUNKTS:
A M I ​​N O K I S L O T Y.
Skatīt arī 29., 56. – 69. Punktu un pirmo: fails “55 AMINO SĀPES TABULAS”.

Īsumā: aminoskābes ir vajadzīgas ķermeņa olbaltumvielu, vairāku hormonu un citu svarīgu vielu sintēzei, bada laikā glikozes sintēzei.
No aminoskābju receptēm un īpašībām, no kurām olbaltumvielas tiek sintezētas, ir atkarīgas to īpašības un funkcijas.

55. 1. Funkcionālās grupas un klases. - skatīt 29. punktu.
56. 2. Aminoskābju formulas.
Kā atrast radikāli aminoskābju formulā:...
55. 3. Aminoskābes radikāļi.
Kas ir atkarīgs no radikāļiem (radikāļu nozīme):...
Ūdeņraža atoms (N)
Karboksilgrupas H atoms (–COOH):...
55. 4. Aminoskābju īpašības.
55. 4. 1. Aminoskābes lādiņš.
Maksa par aminogrupu un karboksilgrupu.
Aminoskābju lādiņi.
Negatīvi uzlādētas aminoskābes.
Pozitīvi uzlādētas aminoskābes.
Daļējas uzlādes aminoskābes.
Kāda ir radikāļu apsūdzības nozīme??
Ietekmēt olbaltumvielu molekulas struktūru - 57.-59.
Uzlādētie radikāļi ir iesaistīti olbaltumvielu darbā.
55. 4. 2. Aminoskābju un to radikāļu šķīdība ūdenī.
Kādas vielas šķīst ūdenī?
No kā atkarīgs šķīdība?
Kādas ir vielas, kuras sauc par (nešķīst) ūdenī?
Kāda ir molekulas polaritāte?
Sakarā ar to, kādām molekulām ir lādiņi?
Kā noteikt: polārā viela vai nē?
Kāpēc O, S un N atomu klātbūtne radikāļus padara polārus?
Aminoskābju šķīdība ūdenī.
Kāda ir radikāļu šķīdība??
55. 4. 3. Aminoskābju reakcija: skābums un bāziskums.
Kas nosaka barotnes reakciju (pH)?
Skābās aminoskābes.
BASIC aminoskābes (kurās notiek sārmaina reakcija)
Kāda ir aminoskābju reakcija??
IET (izoelektriskā punkta) jēdziens
55. 4. 4. Aminoskābju optiskā aktivitāte.
L-aminoskābes un D-aminoskābes.
55. 5. Aminoskābju klasifikācija.
55. 5. 1. Aminoskābju ķīmiskā klasifikācija.
Aminoskābes radikāļus dala ar šķīdību
Starp polārajiem radikāļiem ir:...
Starp radikāļiem ar pilnām apsūdzībām viņi izšķir:...
Pēc pH, pēc reakcijas
55. 5. 2. Aminoskābju bioloģiskā klasifikācija.
Kādā formā aminoskābes atrodas pārtikā??
Kādi ir pārtikas olbaltumvielu nosaukumi atkarībā no aminoskābju sastāva?
Pārtikas produkti, kas satur olbaltumvielas:...
Augu pārtika kā olbaltumvielu avots:...
55. 6. Aminoskābju funkcijas.
55. 6. 1. Olbaltumvielu aminoskābju funkcijas.
55. 6. 2. Ne-olbaltumvielu aminoskābju funkcijas.

55. 1. Funkcionālās grupas un klases. - skatīt 29. punktu.

Atomu grupa -NH2 tiek saukta par AMINO GROUP.
Atomu grupa - COOH sauc par CARBOXYL grupu
(27. un 29. klauzula, nejauciet ar karboNilgrupu –C (O) H, ieskaitot aldehīdu,
un peroksīdu grupa: –C – O – O – H).
Ja vielai ir aminogrupa, bet nav COOH grupas, tad tā attiecas uz AMINS.
Ja viela satur –COOH grupu, bet nesatur aminogrupu, tad tā attiecas uz ogļskābēm.
Ja vielai ir gan aminogrupa, gan karboksilgrupa, tad tā attiecas uz AMINO skābēm.
Aminoskābēs, kas veido olbaltumvielas, aminogrupas ir saistītas ar otro oglekļa atomu, ko sauc par alfa-oglekļa atomu, tas ir, ar to pašu oglekļa atomu, ar kuru karboksilgrupa. Citiem vārdiem sakot, viņiem ir aminogrupa alfa stāvoklī.

56. 2. Aminoskābju formulas.

Vismaz vienas karboksilgrupas (-COOH) aminoskābju formulās
un vismaz viena aminogrupa (-NH2),
pēc nosaukuma "aminoskābes".

Olbaltumvielu aminoskābju aminogrupa un karboksilgrupa
saistīts ar oglekļa atomu, ko sauc par alfa oglekļa atomu.
Šim alfa oglekļa atomam ir pievienoti arī:
ūdeņraža atoms (H)
un RADICAL - visi pārējie konkrētās aminoskābes atomi
(radikālē var būt otrā karboksilgrupa vai otra aminogrupa):

...
Šī ir visu olbaltumvielu aminoskābju vispārējā formula..
Dažādās aminoskābes atšķiras radikāļos. Jums jāzina 20 radikāļi ar 20 olbaltumvielu aminoskābēm.
Ja R vietā uzrakstiet radikāļa formulu (skatiet to formulas zemāk),
tad iegūstam noteiktas aminoskābes formulu - 63.-69.

56. 2. Aminoskābju formulas.


Kā atrast radikāli aminoskābju formulā:

formulā jāatrod grupas –COOH un –NH2 aminoskābes, starp kurām tikai viens oglekļa atoms (C),
Apkārt šīs grupas un C atomu kopā ar vienu ūdeņraža atomu (H) ar šo C atomu - visi pārējie formulas atomi būs šīs aminoskābes radikāļi, pat ja tas ir tikai viens glicīna radikāļa ūdeņraža atoms (H).

55. 3. Aminoskābes radikāļi.

Kas ir atkarīgs no radikāļiem (radikāļu nozīme):

Aminoskābju īpašības ir atkarīgas no radikāļu īpašībām
(molekulmasa,
šķīdība ūdenī un citos polāros vai nepolāros šķīdinātājos,
lādiņa esamība vai neesamība, IET,
polaritāte utt.).
Un radikāļu īpašības ir atkarīgas no radikāļu sastāvā esošo funkcionālo grupu īpašībām.

Aminoskābju ķīmiskās klasifikācijas pamatā ir arī radikāļu atšķirības..
Atkarīgs no aminoskābju un to radikāļu īpašībām,
kāda būs telpiskā struktūra
(sekundārā, terciārā un kvartārā struktūra)
olbaltumvielu molekulas, kuras sastāv no šīm aminoskābēm (atlikumiem).

Konkrēta elementa atoms satur vienādu skaitu protonu un elektronu.
Protoniem ir pozitīvas lādītes, bet elektroniem - negatīvas lādītes..
Parasti atoms ir elektriski neitrāls vienāda skaita pozitīvo protonu un negatīvo elektronu skaita dēļ.
Pazaudējot vai piestiprinot protonus vai elektronus, atoms zaudē elektroneutralitāti,
iegūst pilnu maksu
un kļūst par ION.
Kad pievilina citu atomu elektronu blīvumu, atoms iegūst daļēju lādiņu, bet tas nekļūst par jonu, bet paliek par atomu.

Ūdeņraža atoms (N)

sastāv tikai no viena protona un viena elektrona.
Ar elektronu zaudējumu atlikušajā ūdeņraža atoma daļā
maksa parādās (pozitīva),
tas ir, ūdeņraža atoms kļūst par JON.
Šāds ūdeņraža jons (ar pozitīvu lādiņu)
apzīmēts ar H+,
un sastāv no viena protona.
Tāpēc H + bieži sauc nevis par ūdeņraža jonu (jo ir vēl viens ūdeņraža jons) un nevis par ūdeņraža katjonu, bet gan par PROTON.
Protona (H +) pievienošanos sauc par protonāciju,
un protonu atdalīšanos (H +) sauc par DEProtonāciju.

Karboksilgrupas H atoms (–COOH):

Piederība karboksilgrupai (–COOH),
ūdeņraža atoma protons (H) ir viegli atvienots no grupas
(aiziet trešdien vai pievienojas citām grupām),
pārvēršas H + (un rada “skābu reakciju”, pazemina barotnes pH).
(To sauc par deprotonāciju vai disociāciju).

Šajā gadījumā ūdeņraža atoma elektrons paliek pie karboksilgrupas,
padarot to negatīvi uzlādētu: –COO–.
Process ir atgriezenisks, tas ir, protons var atkal pievienoties deprotonētajai karboksilgrupai, pārvēršot to par neitrālu –COOH.
Shēma:
–KOOH (karboksilgrupa); –COO– (deprotonēts) un Н + (protons)

Atomi, piemēram, O, S un N

(t.i., atomi ar izteiktu elektronegativitāti),
viegli piesaista ūdeņraža atomu elektronu blīvumu,
ar kuriem ir saistīti
(tas ir, nevis viss ūdeņraža atoma elektrons, bet gan tā "daļa"),
kā rezultātā veidojas ūdeņraža atomi,
savienots ar šiem atomiem,
parādās daļējs pozitīvs lādiņš.
Un atomiem O, S un N,
saņēma ūdeņraža atomu elektronu blīvumu,
tāpēc viņi to iegūst
vēl spēcīgāks negatīvais lādiņš
(viņš jau bija kopā ar viņiem nesadalītā elektroniskā pāra dēļ - NEP).
Tātad atomu grupas kļūst polāras un šķīst ūdenī..

55. 4. Aminoskābju īpašības.

55. 4. 1. Aminoskābes lādiņš.

Maksa par aminogrupu un karboksilgrupu.

Pie ķermeņa pH (apmēram 7 visur, izņemot kuņģi)
aminoskābju aminogrupas slāpekļa atoms N (–NH2)
piestiprina sev protonus (H +)
(nedalīta elektronu pāra (NEP) klātbūtnes dēļ uz N atoma),
pārvēršanās protonētās aminogrupās,
kuras apzīmē ar –NH3+
un viņiem ir pozitīvs lādiņš
sakarā ar pievienotā protona H plus+.

Un aminoskābju karboksilgrupas (–COOH)
zaudēt protonus
(elektrolītiskās disociācijas laikā),
pārvēršanās DEProtonētās grupās,
kuras apzīmētas ar –COO–
un viņiem ir negatīva maksa
elektronu dēļ, kas palika no ūdeņraža atoma H pēc protona H "aiziešanas"+.

Aminoskābju lādiņi.

Ja aminoskābei ir tikai viena aminogrupa
un tikai viena karboksilgrupa,
tad viņu pozitīvie un negatīvie lādiņi NEUTRALIZĒS,
tāpēc kopumā aminoskābes molekula ir elektroneitrāla.

Elektroneitrālu molekulu, kurā ir pozitīvi lādēta grupa un negatīvi lādēta grupa, kuras lādiņi neitralizē viens otru, sauc par ZWITTER-ION.
Bet, neraugoties uz nosaukumā esošo “jonu”, molekula ir neitrāla.
Tas ir, aminoskābes ir cwitterions.

Negatīvi uzlādētas aminoskābes.

Ja formulā aminoskābes ir nevis viena, bet divas karboksilgrupas (otrā ir radikālē),
tad aminoskābes molekulā ir NEGATĪVA lādiņa.
Ir tikai divas šādas negatīvi lādētas aminoskābes: aspartāts un glutamāts (par to radikāļiem skat. Iepriekš minēto formulu).

Pozitīvi uzlādētas aminoskābes.

Ja formulā aminoskābes ir nevis viena, bet divas aminogrupas
(vai ir grupas, kuru īpašības ir līdzīgas aminogrupām - skatīt histidīna un arginīna radikāļus ar "papildu" slāpekļa atomiem;
vienkārši sakot - ja formulā VAIRĀK PAR DIVI N, slāpekļa atomu),
tad aminoskābju molekulai ir POZITĪVA LĀDE.

Ir trīs šādas pozitīvi uzlādētas aminoskābes (starp olbaltumvielām):
lizīns (aminogrupa),
arginīns (3 radikāļa guanidīna grupas slāpekļa atomi),
histidīns (2 slāpekļa atomi imidazola gredzenā).
Skatiet iepriekš minēto radikāļu formulas.

Grupas ar pilnu maksu var piesaistīt viena otrai (plus līdz mīnus),
veidojot jonu saites.
(Savienojumi, kas rodas atšķirīgu pilnas maksas piesaistīšanas dēļ).

Daļējas uzlādes aminoskābes.

Vairāku aminoskābju radikāļos nav grupu ar pilnīgu negatīvu vai pozitīvu lādiņu,
bet ir grupas ar daļēju maksu:
tās ir grupas ar O, S un N atomiem:
–OH (serīna, treonīna, tirozīna radikāļos),
–SH (cisteīna radikālē),
–S - CH3 (metionīna radikālē)
glutamīna un asparagīna radikāļu amīdu grupas –C (O) NH2.

Daļējas maksas grupas var piesaistīt viena otrai (plus līdz mīnus),
veidojot HYDROGEN saites. (Plus ar ūdeņraža atomiem H).
(Obligācijas, kas rodas atšķirīgu daļēju izmaksu piesaistīšanas dēļ).

Kāda ir radikāļu apsūdzības nozīme??

Ietekmēt olbaltumvielu molekulas struktūru - 57.-59.

Uzlādētie radikāļi ir iesaistīti olbaltumvielu darbā
(6. postenis):
-NH3 + lizīna grupa (un līdzīgas Arga un Viņa grupu īpašības protonētā stāvoklī)
pozitīvi lādēti lizīna, arginīna un histidīna radikāļi
kā daļa no olbaltumvielām var veikt funkcijas
"Elektronu", ko sauc par elektrofiliem, katalizatori - 6. lpp.

Grupa –COO - (DEAizsargātā stāvoklī)
negatīvi pozitīvi lādēti aspartāta un glutamāta radikāļi
kā daļa no olbaltumvielām var pildīt funkcijas
"Atoma (nukleo) kodola pozitīvā lādiņa mīļākais", ko sauc par nukleofilu - 6. lpp.

Turklāt lizīna, arginīna un histidīna grupas ir nukleofīli.,
kad viņi ir NEPROPONĒTI,
jo tajā pašā laikā viņiem ir daļējs negatīvs lādiņš, ko NEP “nes”.

55. 4. 2. Aminoskābju un to radikāļu šķīdība ūdenī.

Kādas vielas šķīst ūdenī?

Šķīst ūdenī (un citos polārajos šķīdinātājos),
kuru molekulas ir POLĀRAS, piemēram, ūdens.
Un tieši pretēji - nepolārās vielas ūdenī slikti šķīst.,
bet tie labi izšķīst lipīdos un citos nepolāros šķīdinātājos.

No kā atkarīgs šķīdība?

Šķīdības pamatā ir “līdzība”: “patīk izšķīst līdzīgā”,
tas ir, polārās vielas izšķīst polārajos šķīdinātājos (ūdenī un...),
un nepolāros šķīdinātājos nepolāras vielas izšķīst.
Tas ir, polārās vielas izšķīst ūdenī
un nepolāri.

Kādas ir vielas, kuras sauc par (nešķīst) ūdenī?

Ūdenī šķīstošās vielas (polārās) sauc par hidrofiliskām,
tas ir, "ūdeni mīlošs".
Ūdenī nešķīstošas ​​(nepolāras) vielas sauc par hidrofobām,
tas ir, “baidās no ūdens”.
Hidrofobie radikāļi vienlaikus ir LIPOFĪLI - tas ir, viņi “mīl lipīdus” tādā nozīmē, ka tie labi izšķīst lipīdos. Un citos nepolārajos šķīdinātājos.

Kāda ir molekulas polaritāte?

(vai molekulas daļas, ja molekula ir liela)
Molekulu polaritāte ir “polu” klātbūtne molekulā
- tas ir, maksas grupas (pozitīvi vai negatīvi).
Šajā gadījumā maksa var būt pilnīga vai daļēja.

Sakarā ar to, kādām molekulām ir lādiņi?

Daļējas maksas parasti rodas tādu atomu dēļ kā O vai S
piesaistīt ūdeņraža atomu elektronu blīvumu (H),
ar kuriem ir saistīti.
Turklāt O, S, N atomiem parasti ir vientuļu elektronu pāri (NEP),
kuriem pašiem ir daļējs negatīvs lādiņš.

Pilnas uzlādes bieži parādās protona (H +) pievienošanas dēļ,
t.i., protonācijas dēļ,
vai protona atdalīšanās dēļ (deprotonācija) - skatīt iepriekš.

Kā noteikt: polārā viela vai nē?

Ar O, S un N atomu klātbūtni:
ja šie atomi atrodas radikālē, tad polāro aminoskābju radikālē,
un ja šie atomi neatrodas radikālē, tad radikālis ir nepolārs.

Kāpēc O, S un N atomu klātbūtne radikāļus padara polārus?

O un S atomi spēcīgi piesaista elektronu blīvumu.
saistītie ūdeņraža atomi
(citiem vārdiem sakot, O un S ir spēcīga elektronegativitāte),
kas noved pie daļējas NEGATĪVAS LĀDES parādīšanās uz O un S atomiem.
Un lādiņu klātbūtne molekulā vai grupā (pat daļēja) - tā ir polaritāte.

Turklāt grupa ar skābekli, piemēram, karboksilgrupa (–COOH)
ir īpašība "zaudēt" protonu (H +), tas ir, deprotonēt.
Šajā gadījumā ūdeņraža atoma elektrons paliek pēc tam, kad protons atstāj skābekļa atomu,
kuru dēļ uz skābekļa atoma (precīzāk, "uz" karboksilgrupas)
pēc deprotonēšanas parādās negatīvs lādiņš (pilns).

Slāpekļa atomam (N) ir tā sauktais nedalītais elektronu pāris (NEP),
kurai ir negatīva maksa (daļēja),
un tāpēc tai ir spēja piesaistīt sevi (un "turēt" pievilcības dēļ)
pozitīvi lādētus protonus (H +), t.i., protonētus,
tāpēc slāpekļa grupām bieži ir šī pozitīvā lādiņa (pilna).

Aminoskābju šķīdība ūdenī.

Visas aminoskābes ļoti labi šķīst ūdenī.
sakarā ar to, ka formulā ir vismaz divas uzlādētas grupas (aminogrupa un karboksigrupa) aminoskābes.

Bet aminoskābju radikāļu šķīdība ir atšķirīga.
Konkrēta proteīna radikāļu šķīdība ir atkarīga no,
kāda būs šīs olbaltumvielu molekulas telpiskā struktūra,
kādas ir šī proteīna īpašības,
kādas funkcijas var veikt šis proteīns.

Radikāli šķīstoši (t.i., hidrofīli) radikāļi,
kas satur O, S vai N atomus,
jo šo atomu klātbūtne radikāļus padara polārus
vai pat pilnībā uzlādēts (Asp, Glu - negatīvi, Liz, Arg, Gis - pozitīvi).

Atlikušie radikāļi (kuros nav O, S un N atomu) nešķīst ūdenī, t.i., hidrofobiski, jo tie ir nepolāri.

Kāda ir radikāļu šķīdība??

Radikāļu šķīdība (kā to lādiņš) ietekmē olbaltumvielu telpisko struktūru.

Hidrofilie radikāļi hidrofilitātes dēļ
parādās uz globula virsmas (ūdens vidē)
olbaltumvielu telpiskās struktūras veidošanā.

Hidrofobiem radikāļiem ūdens vidē ir tendence "attālināties" no ūdens, no hidrofiliem radikāļiem, bet tuvināties viens otram,
kā rezultātā veidojas hidrofobie radikāļi
telpiskās struktūras veidošanās laikā ūdens vidē parādās globulā.

Membrānās notiek tieši pretēji:
tur hidrofīlie radikāļi attālinās no membrānas lipīdiem,
un hidrofobie radikāļi "pievienojas" membrānas lipīdiem.

55. 4. 3. Aminoskābju reakcija: skābums un bāziskums.

Kas nosaka barotnes reakciju (pH)?

(Atgādinājums) Barotnes "skābums" ir atkarīgs no tā, cik daudz protonu (H +) tajā ir,
tas ir, no protonu koncentrācijas barotnē.
Jo augstāka ir protonu koncentrācija, jo skābāka ir vide.
un zemāk (mazāk) pH.
Jo zemāka protonu koncentrācija, jo mazāk vide ir skāba.
(jo vairāk tas ir sārmains) un augstāks (vairāk) pH.
(Nejauciet).

Protonu avots šķīdumā ir atomu grupas,
no kuriem protoni (protonu donoru grupas) var atdalīties.
Tāpēc skābes ir tās vielas, no kurām protoni var atdalīties, t.i., protonu donori.

Protonu donoru grupu piemēri:
karbonskābe pirms deprotonēšanas: –COOH (aspartāts, glutamāts)
aminogrupa (un līdzīgas Arg grupas) pēc protonēšanas: –NH3+,
daļēji OH (serīns, tirozīns, treonīns) un SH (cisteīns) grupas utt..
Vairāk molekulu protonu donoru grupu,
vēl skābāka ir šī viela,
jo zemāks ir tā šķīdumu pH,
jo spēcīgāka skābe ir šī viela.

Starp aminoskābēm visspēcīgākās skābes ir aspartāts un glutamāts..

BASIC aminoskābes (kurās notiek sārmaina reakcija)

Ir grupas, kuras protonus var piestiprināt sev,
t.i., protonu akceptoru grupas.
Piestiprinot protonus no barotnes, šīs grupas samazina protonu koncentrāciju barotnē
un tāpēc samazina barotnes skābumu un palielina barības bāzi (tas ir, rada sārmainu reakciju).
Tāpēc protonu akceptoru grupas ir bāzes.
Galvenie ir radikāļi ar protonu akceptoru grupām
un dod sārmainu reakciju.
Bāzes aminoskābju piemēri (kas rada sārmainu reakciju):
tas pats, kas pozitīvi lādētas aminoskābes, tas ir:
lizīns, arginīns un histidīns.

Tādējādi, neraugoties uz aminoskābju nosaukumu, ne visu aminoskābju šķīdumiem ir zems pH (t.i., strauji skāba reakcija).
Visu aminoskābju skābā karboksilgrupa un bāzes aminogrupa neitralizē viens otru,
tāpēc karboksils trešdien dod protonu,
un aminogrupa piestiprina barotnes protonu sev.
Tāpēc šīs aminoskābes ir skābas,
kurām ir OTRĀ karboksilgrupa (t.i., aspartāts un glutamāts).
Un tās aminoskābes, kurām ir otrā aminogrupa,
kā lizīnā (vai līdzīgs aminogrupai pēc Arga un Viņa grupu īpašībām),
rada pat ļoti sārmainu reakciju, tie ir pamata.

Kāda ir aminoskābju reakcija??
Skatīt 6. punktu.
Skābo aminoskābju protonu donoru grupas
(–KOOH bezprotonētā aspartāta un glutamāta, SH cisteīna utt. Stāvoklī)
var kalpot kā protonu donori fermentu (katalīzes) un citu olbaltumvielu darba laikā.

Bāzes aminoskābju protonu akceptoru donoru grupas
(–NH2 lizīna grupa un tai līdzīgas īpašības arginīna un histidīna grupās
protonētā stāvoklī)
var pildīt protonu AKTEPTORU funkciju enzīmu (katalīzes laikā) un citu olbaltumvielu darba laikā.
Arī aspartāta un glutamāta –COO – radikāļu grupas deprotonētā stāvoklī var veikt protonu akceptoru funkciju.

Katalīze, kuras pamatā ir protonu donoru un akceptoru (t.i., skābju un sārmu = bāzes) dalība,
sauc par donoru akceptoru vai skābes bāzi.

IET (izoelektriskā punkta) jēdziens:
jebkurai aminoskābei jūs varat izvēlēties šķīdumu ar pH, kurā tā lādiņš būs neitrāls, jo aminoskābes molekula nepārvietosies ne uz anodu, ne katodu.
Šo pH vērtību sauc par IET: pH vērtību, pie kuras aminoskābe nepārvietojas ne uz anodu, ne uz katodu, jo tā molekulas ir neitrālas.

Aminoskābes, kas negatīvi uzlādētas protonu zuduma dēļ (pie pH 7)
(aspartāts un glutamāts, citas viegli skābās aminoskābes)
To var padarīt neitrālu vidē, kur ir tik daudz protonu, ka aminoskābju molekulas nevar zaudēt protonus,
t.i., ļoti skābā vidē.
Šādu aminoskābju IET reģionā zem 7, t.i., skābā vidē.

Aminoskābes, kas pozitīvi uzlādētas, pateicoties protonu piestiprināšanai pie sevis
(Liza, Ārga, Džī)
var padarīt neitrālu vidē, kur ir tik maz protonu, ka šīm aminoskābēm nav ko pieķerties pašiem, tas ir, ļoti sārmainā vidē.
Šādu aminoskābju IET reģionā virs 7, tas ir, sārmainā vidē.

55. 4. 4. Aminoskābju optiskā aktivitāte.

Visu olbaltumvielu aminoskābju alfa oglekļa atoms, izņemot glicīnu,
saistīts ar 4 dažādiem "vietniekiem":
1 - aminogrupa,
2 - karboksilgrupa,
3 - ūdeņraža atoms,
4 - radikāls (visi pārējie atomi).

Šādi oglekļa atomi (kuros visi 4 aizvietotāji ir atšķirīgi)
sauc par CHIRAL centriem.
Un vielas, kuru molekulās ir hirālie centri,
mēdz pagriezt tā saukto
polarizētās gaismas plakne,
ja polarizēta gaisma tiek izvadīta caur vielas šķīdumu ar hirālo centru.
Vielas ar šo īpašību sauc par optiski aktīvām..

Atdaliet virzošās un levorotīvās vielas.

L-aminoskābes un D-aminoskābes.

Gan D-, gan L-aminoskābes ir plaši izplatītas dabā.
Bet līdz šim olbaltumvielās ir atrastas tikai L-aminoskābes.
(No ķīmijas mums jāatceras D- un L-izomēru definīcijas.)

55. 5. Aminoskābju klasifikācija.

Atšķirt aminoskābju bioloģisko klasifikāciju (pēc to funkcijām)
un ķīmiski (pēc fizikāli ķīmiskajām īpašībām).

55. 5. 1. Aminoskābju ķīmiskā klasifikācija.

Balstīts uz aminoskābju radikāļu atšķirībām.
Tie atšķiras pēc šķīdības, polaritātes, lādiņa, pH, oglekļa skeleta struktūras (cikliskā vai lineārā) utt..

Aminoskābes radikāļus dala ar šķīdību

šķīst ūdenī un citos polāros šķīdinātājos (hidrofīli)
un nešķīst ūdenī, bet šķīst nepolāros šķīdinātājos (hidrofobiski = lipofīli).

Ar polāro grupu klātbūtni radikāļi dalās
polārā un nepolārā stāvoklī.
Polārā hidrofilā un nepolārā hidrofobā (skatīt iepriekš).

Starp polārajiem radikāļiem ir:

daļēju lādiņu radikāļi (kas var veidot ūdeņraža saites:
Serīns, treonīns, cisteīns, metionīns, asparagīna un amutamīna amīdi)
un radikāļi un pilnas lādītes (spēj veidot jonu saites).

Starp radikāļiem, kuriem ir pilnas maksas, izšķir:

pozitīvi lādēti radikāļi (Arg, Liz, Gis protonētā stāvoklī)
un negatīvi lādēti radikāļi (Asp, Glu deprotonētā stāvoklī).

Starp hidrofobiem radikāļiem ir:
“Lineārs” - alifātisks,
un ciklisks (aromātisks prolīns un aromātisks fen, Tyr un Three)

(Aromātiskais histidīns ir pozitīvi uzlādēts.)

Pēc pH, pēc reakcijas
radikāļus iedala neitrālos, skābos un bāziskos.
Skābes: aspartāts un glutamāts (tāds pats kā negatīvi lādēts).
BASIC (tāds pats kā pozitīvi uzlādēts): Liz, Arg, Gis.

Tabula "Aminoskābju ķīmiskā klasifikācija" (pēc radikāļu īpašībām).

55. 5. 2. Aminoskābju bioloģiskā klasifikācija.

Tā ir klasifikācija pēc aminoskābju funkcijām..
Peptīdus un olbaltumvielas var sintezēt no aminoskābēm -
aminoskābju atlikumu secība, kas savienoti ar peptīdu saitēm (56. lpp.).
Turklāt olbaltumvielu sintēzei visi organismi izmanto tikai 20 aminoskābes no vairākiem simtiem dabā atrodamo aminoskābju.

Šīs 20 aminoskābes, kas tiek izmantotas olbaltumvielu sintēzē, sauc par proteīnu vai olbaltumvielām (no vārda protein - protein).
Atlikušās aminoskābes (neizmanto olbaltumvielu sintēzei) tiek sauktas par olbaltumvielām.
Bet starp ne-olbaltumvielām ir ļoti svarīgi (turpmāk).

Tādējādi atkarībā no tā, vai aminoskābes tiek izmantotas olbaltumvielu sintēzē vai nē,
aminoskābes ir sadalītas divās grupās:
olbaltumvielu aminoskābes un ne-olbaltumvielu aminoskābes.

Pēc olbaltumvielu sintēzes daži radikāļi var mainīties (83. lpp.),
bet iegūtās aminoskābes netiek sauktas par olbaltumvielām,
pat ja tie ir olbaltumvielu (to atlikumu) daļa
un veidojas olbaltumvielu hidrolīzes laikā.

Tāpēc nav pareizi apgalvot, ka olbaltumvielu aminoskābes ir olbaltumvielu daļas vai veidojas olbaltumvielu hidrolīzes laikā.
Olbaltumvielu sintēzē tiek izmantotas 20 aminoskābju šķirnes,
un hidrolīze var radīt 25 aminoskābes.

20 olbaltumvielu aminoskābes kodē mRNS kodoni un DNS kodēšanas ķēde (82. lpp.), Tās ​​ir piesaistītas tRNS un transportētas ar tām.
Atlikušajām aminoskābēm nav “koda”, tās nepiesaistās tRNS.
Konkrēta proteīna sintēzē var būt nepieciešami mazāk nekā 20 aminoskābju varianti, bet, ja ar dažiem no tiem nepietiek, šī olbaltumvielas molekulas nevarēs sintezēt.,
jo trūkstošo aminoskābi nevar aizstāt vai izlaist.
Tāpēc pat vienas aminoskābes trūkums (deficīts) organismā
noved pie vairāku olbaltumvielu sintēzes pārtraukšanas.
Tāpēc jums ir jāsaņem visas 20 aminoskābes kopā ar pārtiku -
lai varētu sintezēt visus organismam nepieciešamos proteīnus.

Visas 20 olbaltumvielu aminoskābes ir L-izomēri.
(atšķirībā no dzīvo organismu monosaharīdiem, kas ir D-izomēri).

Dažas olbaltumvielu aminoskābes organismā nevar sintezēt.,
bet ķermenim ir nepieciešams sintezēt ķermeņa olbaltumvielas un vairākus hormonus.
Šādas aminoskābes jāiegūst kopā ar pārtiku.,
viņus sauc par NEATKARĪGU
(tas nozīmē, ka ķermenis nevar aizstāt šīs aminoskābes, iztikt arī bez tām).
Kad neaizvietojamās aminoskābes jau atrodas ķermenī kā daļa no tā olbaltumvielām,
tos var iegūt olbaltumvielu hidrolīzē (63. lpp.), bet sākotnējais avots ir tikai pārtika.

Cilvēkiem obligāti ir šādi:
Valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, triptofāns (nepolārs), treonīns (OH), metionīns (CH3) un lizīns (NH2) pieaugušajiem
(8 gab., Un atlikušie 12 ir savstarpēji aizstājami),
un papildus histidīns un arginīns bērniem
un cisteīns jaundzimušajiem.
Bērniem šo trīs papildu aminoskābju sintēze nav pietiekami aktīva,
un pieaugušajiem tas jau ir diezgan aktīvs.

Olbaltumvielu aminoskābes, kuras organismā var sintezēt,
sauc par Nomaināmiem - 67. lpp.
(kas nozīmē - ka tie nav jāsaņem ar ēdienu).
Bet šo aminoskābju sintēze ne vienmēr notiek,
Bet ķermenim tie ir ļoti nepieciešami (īpaši glutamāts, glicīns utt.),
tāpēc labāk, ja cilvēks saņem pārtiku un neaizvietojamās aminoskābes.
Aizvietojamo aminoskābju nepietiekamas sintēzes iemesls var būt:
1) sintēzei nepieciešamo vitamīnu deficīts:
B6, PP, biotīns (piruvāts, oksaloacetāts, aspartāts), folāts (glicīns un serīns) utt..
2) samazināta enzīmu aktivitāte šo aminoskābju sintēzē mutāciju dēļ,
3) aknu bojājumi utt..

Kādā formā aminoskābes atrodas pārtikā??

Pārtikā aminoskābes galvenokārt atrodas pārtikas olbaltumvielās.,
un pārtikas olbaltumvielu hidrolīzes laikā gremošanas traktā veidojas aminoskābes, kas uzsūcas asinīs un tiek transportētas uz dažādiem audiem.

Tabula "Aminoskābju bioloģiskā klasifikācija"
...
Kādi ir pārtikas olbaltumvielu nosaukumi atkarībā no aminoskābju sastāva?

Diētiskās olbaltumvielas, kas optimālā proporcijā satur visas aminoskābes
(galvenokārt neaizstājamās aminoskābes)
un tajā pašā laikā viegli sadalās gremošanas traktā,
ko sauc par PILNĪGĀM Dienas olbaltumvielām.
Olbaltumvielas, kurās nav visu aminoskābju pareizajā daudzumā, sauc par DEFEKTĪVĀM.

Produkti ar augstu olbaltumvielu saturu:

Daudzi DZĪVNIEKU izcelsmes produkti:
gaļa, zivis, olas, piena produkti (biezpiens, siers utt.).

Tajā pašā laikā zivis ir labākas par gaļu vērtīgu tauku klātbūtnes un kaitīgu tauku neesamības dēļ,
kas ir ļoti labs nervu audiem, asinsvadiem (aterosklerozes profilaksei) utt..
Aterosklerozes olas - ne 5 katru dienu. Un labāk paipalas.
Piena produkti nodrošina kalciju, kas nav olbaltumvielas.
Cilvēkiem, kuri laktozes dēļ nevar paciest pienu, vienkārši patērē nevis pilnpienu, bet skābpiena produktus (tie satur arī vērtīgas baktērijas).
Tajā pašā laikā labākais aminoskābju sastāvs ir atrodams piena olbaltumvielās un olās..

Lai samazinātu esošo helmintu infekciju risku
pirms patērē dzīvnieku produktus
pietiekami grūti TERMISKĀ APSTRĀDE ir nepieciešama
(vārīšana, cepšana, tvaicēšana utt.).
Bet, ja šie produkti ir piesārņoti ar PRIONES,
pat termiskā apstrāde nepadara tos drošus. Tikai dedzināšana.
Neapstrādātas vai daļēji neapstrādātas gaļas un zivju produktu lietošana nav vēlama,
jo tas var izraisīt infekciju.

Augu pārtika kā olbaltumvielu avots:

parasti nesatur pilnīgus proteīnus pareizajā daudzumā,
bet dažādu augu barības veidu kombinācija var nodrošināt visu 20 aminoskābju komplektu.
Tiek uzskatīts, ka optimāla kombinācija: pākšaugi ar graudaugiem.
Piemēram, kukurūza ar pupiņām vai rīsi ar soju.
Šos produktus var pagatavot un vienlaikus patērēt..

55. Aminoskābes funkcijas.

Viņi būs labi zināmi, izpētot iezīmētās rindkopas.,
tāpēc piepildīšanas piemēri šeit nav obligāti.

55. 6. 1. Olbaltumvielu aminoskābju funkcijas.

1. PROTEĪNA SINTĒZE.
Galvenais olbaltumvielu aminoskābju daudzums darbojas kā substrāts olbaltumvielu sintēzē - skatīt iepriekš.

2. HORMONE SINTĒZE.
Papildus olbaltumvielām hormonus sintezē no olbaltumvielu aminoskābēm - 63. lpp. (Aminoskābju hormonālā funkcija):
1) GABA no glutamāta (94., 63. lpp.),
2) histamīns no histidīna,
3) "laimes hormons" serotonīns un melatonīns no triptofāna,
4) jodtironīni no tirozīna (104. lpp.),
5) dopamīns, norepinefrīns un tirozīna adrenalīns (105. lpp.).

Ar šo aminoskābju trūkumu bada, slikta uztura (bez pilnīgiem olbaltumvielām), vitamīnu (īpaši B6) trūkuma dēļ
šo hormonu sintēze ir samazināta,
kas izraisa šo hormonu deficītu un traucētu hormonu darbību.
Rezultāts var parādīties: DEPRESIJA, nogurums, liekais svars utt..

Visu klašu vielu sintēzē tiek izmantotas aminoskābes:
ogļhidrāti (glikoze, 33. un 67. punkts),
lipīdi (serīns),
nukleīnskābes (glicīns, glutamīns, aspartāts).

3. Glikozes sintēze
aminoskābju daudzums (visi, izņemot divus, tas ir, 18, 14 glikogēna un 4 glikogēna) ļauj uzturēt veselību un dzīvību, ja pārtikas nav vairāk nekā dienu.
Aminoskābju avots bada laikā ir olbaltumvielu sadalīšanās ķermeņa audos (asinīs, muskuļos utt.).
Tas var ilgt divus mēnešus - līdz otrā mēneša beigām olbaltumvielu zudums kļūst nesavienojams ar dzīvi (apmēram 6 kg ar sākotnējo svaru 70 kg).

4. MEMRANE lipīdi tiek sintezēti no serīna (52. un 40. punkts)
fosfatidilserīns, fosfatidiletanolamīni un fosfatidilholīns, kā arī sfingomielīns,
kas nepieciešams jaunu šūnu veidošanai
un esošo membrānu lipīdu atjaunošanai.
Jo īpaši tas ir nepieciešams Schwann šūnu membrānām, kas veido nervu mielīna apvalkus..

5. Slāpekļa slāpekļa sintēze:
pirimidīni (no aspartāta un glutamīna) un purīni (no aspartāts, glutamīns un glicīns) nepieciešami DNS un RNS nukleotīdu sintēzei,
kuru sintēze nepieciešama šūnu dalīšanai un olbaltumvielu sintēzei - 84. un 35. lpp.

6. Porfirīnu sintēze
(121. lpp.) no glicīna ir nepieciešams, lai iegūtu citohromus (P 450 - 118. lpp. un elpošanas ķēde - 22. lpp.),
kā arī lai iegūtu HEMOGLOBIN skābekļa piegādei audos ATP un siltuma iegūšanai.

7. UREA sintēze
(66. lpp.) ir nepieciešams, lai neitralizētu amonjaku - pretējā gadījumā cilvēks mirtu no saindēšanās ar amonjaku. Karbamīda sintēzes procesā tiek iesaistītas olbaltumvielu aminoskābes Aspartate un Arginine, kā arī aminoskābe bez olbaltumvielām Ornithine - tās jāiegūst kopā ar pārtiku vai sintezētas, piedaloties B6 vitamīnam..

8. KREATINFOSFĀTA Sintēze (69. lpp.)
nepieciešami normālai muskuļu darbībai. Tas izmanto arginīnu, metionīnu un glicīnu..

9. Aminoskābju ENERĢĒTISKĀ FUNKCIJA:

slēpjas faktā, ka aminoskābes var izmantot ATP enerģijas un siltuma ražošanai (20. un 22., 67. lpp.).
Bet tikai tur nav glikozes un tauku. Tā kā aminoskābes ir vajadzīgas daudziem citiem svarīgiem procesiem (iepriekš), un, iznīcinot tās, veidojas toksiskas vielas (amonjaks no slāpekļa utt.).

10. Aminoskābju MEDIATORA FUNKCIJA

slēpjas faktā, ka vairākas aminoskābes ir neirotransmiteri,
tas ir, tas ir iesaistīts nervu impulsa pārraidē no neirona uz citu neironu:
sekta sinaptiskajā spraugā un saistās ar postsingaptiskās membrānas receptoriem.
G L U T A M A T
ir galvenais smadzeņu ierosinošais neirotransmiters (93. lpp.),
a G L I C I N
ir galvenais nomācošais muguras smadzeņu neirotransmiters.

11. Citas aminoskābju funkcijas:
38., 39., 63. – 69. Punktā parādītas citas aminoskābju funkcijas:
Arginīns tiek izmantots NO-radikāļa veidošanai (96. lpp.) - viela, kas pazemina asinsspiedienu, tas ir viens no hipotensijas mehānismiem.
Glutamīnu un cisteīnu izmanto proteoglikānu un glikoproteīnu sintēzē:
Glutamīns nodrošina aminoskābju AMINO GRUPAS,
un cisteīns dod SULFŪPUS (tie ir nepieciešami arī sulfātīdiem - 40. sadaļa).
Lielākā daļa proteoglikānu (122. un 39. lpp.) Ir atrodami skrimšļos, ādā un saistaudos.

55. 6. 2. Ne-olbaltumvielu aminoskābju funkcijas.

1. Starpnieka funkcija:
aminoskābe GABA (GammaAmino sviestskābe) ir galvenais smadzeņu inhibējošais neirotransmiters.

2. Acilu pārvietošana
(taukskābju atlikumi - 45. lpp.) veic aminoskābe KARNITIN
Tas ir nepieciešams audiem, lai iegūtu ATP enerģiju un siltumu.
lietojot taukskābes, veicina svara zudumu.
Karnitīnu organismā var sintezēt, ja ir aminoskābes Lizīns un Metionīns (šīs ir neaizstājamās aminoskābes). Ir zāles "L-karnitīns".

3. Karbamīda sintēze:
Tajā piedalās olbaltumvielas bez aminoskābēm ORNITIN un citrulīns - 66. lpp.

4. Hormonu sintēze:
ne-olbaltumvielu aminoskābes ir iesaistītas hormonu kā starpproduktu metabolītu sintēzē:
DOPA (dioksifenilalanīns) - kateholamīnu sintēzē no tirozīna,
5 - hidroksitriptofāns - serotonīna un melatonīna sintēzē no triptofāna.

5. Kreatīna fosfāta sintēze:
Kreatīna fosfāta sintēzē no olbaltumvielām piedalās aminoskābes bez olbaltumvielām - kreatīns un guanidīna acetāts.

AMINOSKĀBES

Aminoskābes (sinonīmi aminokarbonskābēm) - organiskas (karbonskābes) skābes, kas satur vienu vai vairākas aminogrupas; olbaltumvielu molekulas galvenā strukturālā daļa.

Atkarībā no aminogrupas stāvokļa oglekļa ķēdē attiecībā pret karboksilgrupu (t.i., otrajā, trešajā un tā tālāk pie oglekļa atomiem) izšķir α-, β-, γ-aminoskābes un tā tālāk. Daudzas aminoskābes dzīvos organismos atrodamas brīvā formā vai kā sarežģītāku savienojumu sastāvdaļa. Tas ir aprakstīts apm. 200 dažādas dabiskās aminoskābes, no kurām apmēram 20 ir olbaltumvielu sastāvdaļa, ir īpaši svarīga (sk.). Visas olbaltumvielās atrodamās aminoskābes ir α-aminoskābes un atbilst vispārīgajai formulai: RCH (NH2) COOH, kur R ir radikālis, kas atšķiras dažādās aminoskābēs un ir pievienots ķēdes otrajam oglekļa atomam. Tajā pašā oglekļa atomā ir pievienota aminogrupa. Tādējādi šim oglekļa atomam ir 4 dažādi aizvietotāji, un tas ir asimetrisks.

Pat pirms aminoskābju kā īpašas ķīmisko vielu klases atklāšanas franču ķīmiķi Vauclin un Robique (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) no sparģeļu sulas izdalīja kristālisku asparagīnu, kas ir asparagīnskābes amīds (sk.) Un kas ir viena no olbaltumvielu aminoskābēm..

Pirmo dabisko aminoskābi (cistīnu) 1810. gadā urīna akmeņos atklāja Wollaston (W. N. Wollaston); 1819. gadā Prousts (J. L. Proust), veicot siera, izolētu leicīna kristālu fermentācijas eksperimentus. 1820. gadā Braconnot (N. Braconnot) ieguva glicīnu no želatīna hidrolizāta, kam bija salda garša un kuru sauca par glutinous cukuru; tikai vēlāk aminoskābēm tika piešķirts glicīns. Brakonno atklāšanai bija īpaša nozīme, jo tas bija pirmais gadījums, kad aminoskābes tika iegūtas no olbaltumvielu hidrolizāta; Pēc tam atlikušās aminoskābes, kas atrodas olbaltumvielu molekulās, tika izolētas un identificētas no olbaltumvielu hidrolizātiem..

Aminoskābēm ir vairākas kopīgas īpašības: tās ir bezkrāsainas, kristāliskas vielas, parasti kūst, sadaloties salīdzinoši augstā temperatūrā, saldas, rūgtas vai svaigas pēc garšas. Aminoskābes ir amfoteriski elektrolīti, tas ir, tie veido sāļus gan ar skābēm, gan ar bāzēm, un tām ir dažas īpašības, kas raksturīgas gan organiskajām skābēm, gan amīniem. Dabiskās α-aminoskābes var pagriezt polarizācijas plakni dažādās pakāpēs pa labi vai pa kreisi, atkarībā no aminoskābju rakstura un vides apstākļiem, taču tās visas pieder L sērijai, tas ir, tām ir tāda pati α-oglekļa atoma konfigurācija un tās var uzskatīt par L-alanīna atvasinājumiem vai attiecīgi, L-glicerīna aldehīds. Dažādu aminoskābju radikāļu īpašību un rakstura dažādība nosaka gan atsevišķo aminoskābju, gan olbaltumvielu molekulu, kurās tās sastāv, daudzveidību un specifiskās īpašības. Olbaltumvielu hidrolizātos esošā dabiskā aminokilota ķīmiskā struktūra un vissvarīgākās īpašības ir norādītas tabulā. 1.

1. tabula. Dzīvajā dabā visbiežāk sastopamo aminoskābju ķīmiskā struktūra un fizikāli ķīmiskās īpašības
NosaukumsRacionāls nosaukumsFormulaMolekulārais svarsKušanas temperatūraŠķīdība gramos uz 100 g ūdens temperatūrā 25 ° C
L-alanīnsα-aminopropionskābe89.09297 ° (ar sadalīšanos)16.51
L-arginīnsα-amino-δ-guanidinovalerīnskābe174.20238 ° (ar sadalīšanos)Viegli šķīst
L-asparagīnsα-aminosukcīnskābes γ-amīds132,12236 ° (ar sadalīšanos)3.11 (28 °)
L-asparagīnskābeα-aminoskābe133.10270 °0.50
L-Valineα-aminoizovalerianic (α-amino-β-metilsviests) skābe117.15315 ° (ar sadalīšanos)8.85
L-histidīnsα-amino-β-imidazolilpropionskābe155.16277 ° (ar sadalīšanos)4.29
Glicīns (glikokols)Aminoetiķskābe75.07290 ° (ar sadalīšanos)24,99
L-glutamīnsδ-amid-α-aminoglutārskābe146.15185 °3,6 (18 °)
L-glutamīnskābeα-aminoglutārskābe147.13249 °0,843
L-izoleicīnsα-amino-β-metilvalerīnskābe131.17284 ° (ar sadalīšanos)4,117
L-leicīnsα-aminoizokaproīnskābe131.17295 ° (ar sadalīšanos)2.19
L-lizīnsα-, ε-diaminokaproīnskābe146,19224 ° (ar sadalīšanos)Viegli šķīst
L-metionīnsα-amino-γ-metiltio-sviestskābe149,21283 ° (ar sadalīšanos)3.35
L-hidroksiprolīnsγ-hidroksipirolidīna-α-karbonskābe131.13270 °36.11
L-prolīnsPirolidīna-α-karbonskābe115.13222 °162,3
L-Serīnsα-amino-β-hidroksipropionskābe105.09228 ° (ar sadalīšanos)5,023
L-tirozīnsα-amino-β-paraoksifenilpropionskābe181.19344 ° (ar sadalīšanos)0,045
L-treonīnsα-amino-β-hidroksisviestskābe119.12253 ° (ar sadalīšanos)20.5
L-triptofānsα-amino-β-indolilpropionskābe204,22282 ° (ar sadalīšanos)1.14
L-fenilalavīnsα-amino-β-fenilpropionskābe165.19284 °2,985
L-cisteīnsα-amino-β-tiopropionskābe121.15178 °-
L-cistīnsDi-α-amino-β-tiopropionskābe240,29261 ° (ar sadalīšanos)0,011

Saturs

Elektroķīmiskās īpašības

Kam piemīt amfoteriskas īpašības (sk. Ampholīti), šķīdumos esošās aminoskābes disociējas gan pēc skābes disociācijas veida (izdalot ūdeņraža jonu un vienlaikus negatīvi uzlādējoties), gan pēc sārma disociācijas veida (pievienojot H-jonu un izdalot hidroksiljonu), vienlaikus iegūstot pozitīvu uzlādēt. Skābā vidē tiek pastiprināta aminokilota sārmainā disociācija un veidojas sāļi ar skābiem anjoniem. Tieši pretēji, sārmainā vidē aminoskābes uzvedas kā anjoni, veidojot sāļus ar bāzēm. Tika konstatēts, ka aminoskābes šķīdumos gandrīz pilnībā disociējas un ir amfotērisku (bipolāru) jonu formā, ko sauc arī par cvitterioniem vai amfioniem:

Skābā vidē amfotēriskais jons pievieno ūdeņraža jonu, kas nomāc skābes disociāciju, un pārvēršas katjonā; sārmainā vidē, pievienojot hidroksiljonu, tiek apslāpēta sārma disociācija, un bipolārais jons kļūst par anjonu. Pie noteiktas barotnes pH vērtības, kas dažādām aminoskābēm nav vienāda, noteiktā aminokilota skābju un sārma disociācijas pakāpe ir izlīdzināta, un aminoskābju elektriskajā laukā nepārvietojas ne uz katodu, ne uz anodu. Šo pH vērtību sauc par izoelektrisko punktu (pI), kas ir zemāks, jo skābākas īpašības tiek izteiktas dotajam aminocītam, un jo augstākas ir aminoskābes pamata īpašības (sk. Izoelektrisko punktu). Ar pI aminoskābes šķīdība kļūst minimāla, padarot to vieglāku izgulsnēšanos no šķīduma.

Optiskās īpašības

Visām α-aminoskābēm, izņemot glicīnu (skatīt), ir asimetrisks oglekļa atoms. Šāds atoms vienmēr ir otrais jeb α-oglekļa atoms, no kuriem visus četrus aizņem dažādas grupas. Šajā gadījumā ir iespējamas divas stereoizomēriskas formas, kas ir spoguļattēli viens otram un nav savietojami viens ar otru, piemēram, labā un kreisā roka. Diagramma attēlo divus alanīna aminoskābes stereoizomērus trīsdimensiju attēla veidā un atbilstošo projekciju uz plaknes. Attēlu kreisajā pusē parasti uzskata par kreisās puses konfigurāciju (L), labajā pusē - labo konfigurāciju (D). Šādas konfigurācijas atbilst kreiso un dekstrotējošo glicerīna aldehīdam, ko ņem par sākuma savienojumu, nosakot molekulu konfigurāciju. Tika parādīts, ka visas dabiskās aminoskābes, kas iegūtas no olbaltumvielu hidrolizātiem, saskaņā ar α-oglekļa atoma konfigurāciju atbilst L sērijai, tas ir, tās var uzskatīt par L-alanīna atvasinājumiem, kurās viens ūdeņraža atoms metālu grupā tiek aizstāts ar sarežģītāku radikāli. Atsevišķu aminoskābju gaismas polarizācijas plaknes īpatnējā rotācija ir atkarīga no visas molekulas īpašībām kopumā, kā arī no šķīduma pH, temperatūras un citiem faktoriem..

Svarīgāko aminoskābju, to izoelektrisko punktu un skābes disociācijas konstantu rādītāju īpatnējā rotācija (pKun) ir parādīti tabulā. 2.

2. tabula. Polarizācijas plaknes īpatnējā rotācija, šķietamās skābes disociācijas konstantes un L-aminoskābju izoelektriskie punkti t ° 25 °
AminoskābeSpecifiskā rotācijaSkābes disociācijas konstantesIzoelektriskais punkts pI
ūdens šķīdums5 n. sālsskābes šķīdumspK1pK2pK3
Alanja+1,6+13,02,349.696.0
Arginīns+21.8+48.12.189.0913,210.9
Asparagīns-7.4+37,82.028.805,4
Asparagīnskābe+6.7+33.81,883.659.602,8
Valija+6.633.12,329.626.0
Histidīns+59,8+18.31,785.978.977.6
Glicīns2,349.606.0
Glutamīns+9.2+46.52.179.135.7
Glutamīnskābe+17,7+46.82.194.259.673.2
Izoleicīns+16.3+51.82.269.625.9
Leicīns-14,4+21.02,369.606.0
Lizīns+19,7+37.92.208.9010.289.7
Metionīns-14.9+34.62.289.215.7
Oksiprolīns-99,6-66,21.829.655.8
Prolīns-99,2-69,51,9910.606.3
Sērija-7.9+15.92.219.155.7
Tirozīns-6.6-18.12.209.1110.075.7
Treonīns-33.9-17.92.159.125,6
Triptofāns-68,8+5.72,389.395.9
Fenilalanīns-57,0-7.41,839.135.5
Cisteīns-20,0+7.91.718.3310.785,0
CistīnsAminoskābju klasifikācija

Atsevišķu aminoskābju raksturīgās īpašības nosaka sānu ķēde, tas ir, radikālis, kas atrodas pie α-oglekļa atoma. Atkarībā no šī radikāļa struktūras aminoskābes tiek sadalītas alifātiskās (lielākā daļa aminoskābju pieder tām), aromātiskās (fenilalanīns un tirozīns), heterocikliskās (histidīns un triptofāns) un imino skābes (sk.), Kurās slāpekļa atoms ir pievienots α-oglekļa atomam, savienots ar sānu ķēdi pirolidīna gredzenā; prolīns un hidroksiprolīns pieder tiem (sk. prolīnu).

Pēc karboksil- un amīnu grupu skaita aminoskābes tiek sadalītas šādi.

Monoaminomonokarboksilskābes satur vienu karboksilgrupa un vienu amīnu grupu; tajos ietilpst lielākā daļa aminoskābju (to pI ir aptuveni pH 6).

Monoaminodikarboksilskābes satur divas karboksilgrupas un vienu amīnu grupas. Asparagīnskābei un glutamīnskābei (sk.) Piemīt nedaudz skābas īpašības.

Diaminomonokarbonskābes - arginīns (sk.), Lizīns (sk.), Histidīns (sk.) Un ornitīns - ūdens šķīdumā disociējas galvenokārt kā bāzes.

Aizvietotāju grupu ķīmiskais sastāvs izšķir: oksiamīnskābes (satur spirta grupu) - serīns un treonīns (sk.), Sēru saturošās aminoskābes (satur sēra atomus) - cisteīns, cistīns (sk.) Un metionīns (sk.); dikarbonskābju aminoskābju amīdi (sk.) - asparagīns (sk.) un glutamīns (sk.) un tamlīdzīgi. Aminoskābes ar ogļūdeņraža radikāli, piemēram, alanīns, leicīns, valīns un citi, piešķir olbaltumvielām hidrofobiskas īpašības; ja radikālis satur hidrofilās grupas, piemēram, dikarboksilskābēs, tās piešķir olbaltumvielām hidrofilitāti.

Papildus jau minētajām aminoskābēm (sk. Tabulu un saistītos rakstus) cilvēku, dzīvnieku, augu un mikroorganismu audos ir atrastas vairāk nekā 100 aminoskābes, no kurām daudzām ir nozīmīga loma dzīvos organismos. Tātad ornitīnam un citrulīnam (kas pieder diaminokarboksilskābēm) ir liela nozīme metabolismā, jo īpaši urīnvielas sintēzē dzīvniekiem (sk. Arginin, Urea). Organismos tika atrasti augstāki glutamīnskābes analogi: α-aminoadipīnskābe ar 6 oglekļa atomiem un α-aminopimelskābe ar 7 oglekļa atomiem. Kolagēna un želatīna sastāvā oksilizīns tika atrasts:

ar diviem asimetriskiem oglekļa atomiem. No alifātiskajām monoaminomonokarboksilskābēm ir atrodami α-aminosviestskābe, norvalīns (α-aminovalerianic acid) un norleucine (α-ampnocaproic acid). Pēdējie divi tiek iegūti sintētiski, bet olbaltumvielās nav atrodami. Homoserīns (α-amino-γ-hidroksisviestskābe) ir augstākais serīna analogs. Attiecīgi α-amino-γ-tioviestskābe jeb homocisteīns ir līdzīgs cisteīna analogs. Pēdējās divas aminoskābes kopā ar lantionīnu:

piedalīties sēru saturošu aminoskābju apmaiņā. 2,4-dioksifenilalanīns (DOPA) ir fenilalanīna (sk.) un tirozīna (sk.) apmaiņas starpprodukts. No tirozīna veidojas tāda aminoskābe kā 3,5-diiodotirozīns, kas ir tiroksīna veidošanās starpprodukts (sk.). Brīvā stāvoklī un dažu dabisku vielu sastāvā ir aminoskābes, kas metilētas (sk. Metilēšana) slāpeklim: metilglicīns vai sarkozīns [CH2(NHCH3) COOH], kā arī metilhistidīns, metil-triptofāns, metil-lizīns. Pēdējais nesen tika noskaidrots kā kodolbaltumvielu - histonu (sk.) Sastāvdaļa. Aprakstīti arī aminoskābju acetilēti atvasinājumi, ieskaitot histona acetilizīnu..

Papildus α-aminoskābēm dabā, galvenokārt brīvā formā un kā daļa no bioloģiski svarīgiem peptīdiem, ir arī aminoskābes, kas satur aminogrupu pie citiem oglekļa atomiem. Tajos ietilpst β-alanīns (sk. Alanīns), γ-aminosviestskābe (sk. Aminosviestskābes), kam ir svarīga loma nervu sistēmas darbībā, δ-aminolevulīnskābe, kas ir starpprodukts porfirīnu sintēzē. Taurīns (H2N - CH2—CH2—SO3H), kas veidojas ķermenī cisteīna apmaiņas laikā.

Aminoskābju iegūšana

Aminoskābes iegūst ar dažādām metodēm, dažas no tām ir īpaši izstrādātas noteiktu aminoskābju ražošanai. Visizplatītākās aminoskābju ķīmiskās sintēzes metodes ir šādas.

1. Halogenēto organisko skābju aminēšana. Halogēna atvasinājumu (parasti ar bromu aizvietotu skābi) ietekmē amonjaks, kā rezultātā halogēns tiek aizstāts ar aminogrupu.

2. Aminoskābju iegūšana no aldehīdiem, apstrādājot tās ar amonjaku un ciānūdeņradi vai cianīdiem. Šīs apstrādes rezultāts ir ciānhidrīns, kas vēl vairāk tiek aminēts, veidojot aminonitrilu; tā pārziepjošana dod aminoskābi.

3. Aldehīdu kondensācija ar glicīna atvasinājumiem, kam seko reducēšana un hidrolīze.

Atsevišķas aminoskābes var iegūt no olbaltumvielu hidrolizātiem vāji šķīstošu sāļu vai citu atvasinājumu veidā. Piemēram, no elektriskā punkta viegli izgulsnējas cistīns un tirozīns; diaminoskābes, kas izgulsnētas fosfora-volframa, pikrīna (lizīna), flaviāniskās (arginīna) un citu skābju veidā; dikarboksilskābes tiek izgulsnētas kalcija vai bārija sāļu formā, glutamīnskābe izdalās kā hidrohlorīda aminoskābes skābā vidē, asparagīnskābe kā vara sāls utt. Vairāku aminoskābju preparātu izolēšanai no olbaltumvielu hidrolizātiem izmanto arī hromatogrāfijas un elektroforēzes metodes. Rūpnieciskiem nolūkiem daudzas aminoskābes iegūst ar mikrobioloģiskās sintēzes metodēm, tās izolējot no noteiktu baktēriju celmu barotnes.

Aminoskābju noteikšana

Kā vispārēju reakciju uz aminoskābēm visbiežāk izmanto krāsu reakciju ar ninhidrīnu (sk.), Kas karsējot rada dažādu toņu violetu krāsošanu ar dažādām aminoskābēm. Izmanto arī Folīna reaģentu (1,2-naftohinon-4-sulfoskābes nātrija sāls), deamināciju ar slāpekļskābi, veicot benzīna noteikšanu ar gāzi, izmantojot Van Slyke (sk. Van Slyke metodes)..

Atsevišķu aminoskābju, kā arī asins un citu ķermeņa šķidrumu un audu olbaltumvielu un brīvo aminoskābju aminoskābju sastāvu parasti nosaka ar hromatogrāfiju uz papīra vai uz jonu apmaiņas sveķiem (sk. Hromatogrāfija) vai elektroforēzi (sk.). Šīs metodes ļauj kvalitatīvi un kvantitatīvi noteikt nelielu aminoskābju daudzumu (miligramu daļas), izmantojot šo savienojumu standartparaugus kā “lieciniekus” vai standartus. Parasti viņi izmanto automātiskos aminoskābju analizatorus (sk. Automātiskos analizatorus), kas dažās stundās veic pilnīgu aminoskābju analīzi paraugiem, kas satur tikai dažus miligramus aminoskābes. Vēl ātrāka un jutīgāka aminoskābju noteikšanas metode ir to gaistošo atvasinājumu gāzu hromatogrāfija..

Aminoskābes, kas nonāk cilvēku un dzīvnieku ķermenī kopā ar pārtiku, galvenokārt pārtikas olbaltumvielu veidā, ieņem galveno vietu slāpekļa metabolismā (skat.) Un nodrošina sintēzi organismā ar pašu olbaltumvielām un nukleīnskābēm, fermentiem, daudziem koenzīmiem, hormoniem un citām bioloģiski svarīgām vielām vielas; augos no aminoskābēm veidojas alkaloīdi (sk.).

Cilvēku un dzīvnieku asinīs parasti tiek uzturēts nemainīgs aminoskābju līmenis brīvā formā un mazu peptīdu sastāvā. Cilvēka asins plazmā uz 100 ml plazmas vidēji ir 5-6 mg aminoskābju slāpekļa (parasti to sauc par aminoslāpekli) (sk. Slāpekļa atlikumu). Sarkanajās asins šūnās aminoslāpekļa saturs ir 11 / 2-2 reizes lielāks, orgānu un audu šūnās - vēl lielāks. Apmēram 1 g aminoskābju dienā izdalās ar urīnu (3. tabula). Ar bagātīgu un nesabalansētu olbaltumvielu uzturu, ar traucētu nieru, aknu un citu orgānu darbību, kā arī ar dažiem saindēšanās un iedzimtu aminoskābju metabolisma traucējumiem palielinās to saturs asinīs (hiperaminoacidemija), un urīnā izdalās ievērojams daudzums aminoskābju. (sk. Aminoaciduria).

3. tabula. Brīvo aminoskābju saturs asins plazmā un cilvēka urīnā
AminoskābeAsins plazma (mg%)Urīns 24 stundās (mg)
Aminoskābes slāpeklis5.850-75
Alanja3.421-71
Arginīns1,62-
Asparagīnskābe0,03Aktīvo aminoskābju transportēšana

Nozīmīgu lomu aminoskābju apmaiņā spēlē aktīvā aminoskābju transportēšana pret koncentrācijas gradientu. Šis mehānisms uztur aminoskābju koncentrāciju šūnās augstākā līmenī nekā to koncentrācija asinīs, kā arī regulē aminoskābju absorbciju no zarnām (olbaltumvielu pārtikas sagremšanas laikā) un to reverso absorbciju no nieru kanāliņiem pēc urīna filtrēšanas Malpighian glomerulos. Aktīvo aminoskābju aktīvais transports ir saistīts ar specifisku olbaltumvielu faktoru (permeāžu un translokāžu) darbību, kas selektīvi saista aminoskābes un veic to aktīvo pārnešanu, pateicoties enerģijas bagātu savienojumu sadalīšanai. Vienas aminoskābes savstarpēja konkurence par aktīvu pārnešanu un tās neesamība citās aminoskābēs parāda, ka atsevišķām aminoskābju grupām pastāv vairākas aminoskābju aktīvā transporta sistēmas. Tātad cistīnam, arginīnam, lizīnam un ornitīnam ir kopīga transporta sistēma un šajā procesā konkurē viens ar otru. Cita transporta sistēma nodrošina pārvietošanu caur glicīna, prolīna un oksiprolīna membrānām, un, visbeidzot, šķiet, ka trešā sistēma ir raksturīga lielai citu aminoskābju grupai..

Aminoskābju loma uzturā

Cilvēki un dzīvnieki metabolismā izmanto slāpekli, kas nāk no pārtikas aminoskābju veidā, galvenokārt kā olbaltumvielu daļa, daži citi organiskā slāpekļa savienojumi, kā arī amonija sāļi. No šī slāpekļa ar aminēšanas un transaminēšanas procesu palīdzību (skat. Transaminēšana) organismā veidojas dažādas aminoskābes. Dažas aminoskābes nevar sintezēt dzīvnieku ķermenī, un, lai saglabātu dzīvību, šīm aminoskābēm obligāti jāieiet ķermenī kopā ar pārtiku. Šādas aminoskābes sauc par neaizstājamām. Neaizstājamās aminoskābes cilvēkiem: triptofāns (sk.), Fenilalanīns (sk.), Lizīns (sk.), Treonīns (sk.), Valīns (sk.), Leicīns (sk.), Metionīns (sk.) Un izoleicīns (sk..). Atlikušās aminoskābes klasificē kā savstarpēji aizvietojamas, bet dažas no tām ir aizstājamas tikai nosacīti. Tātad tirozīns organismā veidojas tikai no fenilalanīna, un, kad to saņem nepietiekamā daudzumā, tas var būt nepieciešams. Tāpat no metionīna var veidot cisteīnu un cistīnu, bet tie ir nepieciešami, ja ir šīs aminoskābes deficīts. Arginīns tiek sintezēts organismā, bet tā sintēzes ātrums var būt nepietiekams, palielinoties pieprasījumam (īpaši ar aktīvu jauna ķermeņa augšanu). Nepieciešamība pēc neaizvietojamām aminoskābēm tika pētīta pētījumos par slāpekļa līdzsvaru, olbaltumvielu badu, pārtikas uzņemšanu un daudz ko citu. Tomēr to nepieciešamību nevar precīzi noteikt, un to var aplēst tikai aptuveni. Tabulā. 4 parādīti dati par ieteikto un noteikti pietiekamo daudzumu neaizvietojamo aminoskābju cilvēkiem. Nepieciešamība pēc neaizvietojamām aminoskābēm palielinās intensīvas ķermeņa augšanas periodos, dažās slimībās palielinoties olbaltumvielu sadalījumam.

4. tabula. Ieteicamais un cilvēkiem noteikti pietiekamais neaizvietojamo aminoskābju daudzums (g dienā)
AminoskābeIeteicamais daudzumsNoteikti pietiekami
L-Valia0,801,60
L-izoleicīns0,701.40
L-leicīns1.102.20
L-lizīns0,801,60
L-metionīns1.102.20
L-treonīns0.501,00
L-triptofāns0,250.50
L-fenilalasa1.102.20

Aminoskābes piederība savstarpēji aizvietojamam vai neaizvietojamam dažādiem organismiem nav gluži vienāda. Tā, piemēram, arginīns un histidīns, kas saistīti ar neaizvietojamām aminoskābēm cilvēkiem, ir neaizstājami cāļiem, un histidīns arī žurkām un pelēm. Autotrofie organismi (sk.), Kas ietver augus un daudzas baktērijas, spēj sintezēt visas nepieciešamās aminoskābes. Tomēr daudzām baktērijām ir nepieciešama noteiktu aminoskābju klātbūtne barotnē. Zināmas baktēriju sugas vai celmi, kuriem selektīvi vajadzīgas noteiktas aminoskābes. Šādus mutantu celmus, kuru augšana tiek nodrošināta tikai tad, ja barotnei pievieno noteiktu skābi, sauc par auksotrofiem (sk. Auxotrophic mikroorganismus). Auksotrofie celmi aug uz barotnes, kas citos aspektos ir pilnīga, ar ātrumu, kas proporcionāls pievienoto neaizvietojamo aminoskābju daudzumam, tāpēc tos dažreiz izmanto šīs aminoskābes satura mikrobioloģiskai noteikšanai noteiktos bioloģiskos materiālos, piemēram, Guthrie metode (sk.).

Vienas no neaizvietojamām aminoskābēm nepietiekams uzturs noved pie traucējumiem augšanā un vispārējā distrofijā, bet noteiktu aminoskābju trūkums var izraisīt arī specifiskus simptomus. Tādējādi triptofāna trūkums bieži rada pellag līdzīgas parādības, jo nikotīnskābe organismā veidojas no triptofāna (eksperimentālām žurkām ar triptofāna trūkumu, radzenes necaurredzamību, kataraktu, matu izkrišanu, anēmiju); metionīna trūkums izraisa aknu un nieru bojājumus; valīna trūkums izraisa neiroloģiskus simptomus un tā tālāk.

Pilnvērtīgs uzturs tiek nodrošināts ar sabalansētu atsevišķu aminoskābju saturu pārtikā. Nelabvēlīgs ir arī dažu aminoskābju pārpalikums. Pārmērīgs triptofāna daudzums noved pie tā metabolisma produkta 3-hidroksianantranilskābes uzkrāšanās, kas var izraisīt urīnpūšļa audzējus. Ar nesabalansētu uzturu noteiktu aminoskābju pārpalikums var traucēt citu aminoskābju metabolismu vai lietošanu un izraisīt deficītu.

Aminoskābju metabolisms

Visbiežākais amnnoacidūrijas un hiperaminoacidemijas cēlonis ir nieru slimība, kas saistīta ar traucētu aminoskābes izdalīšanos un apgrieztu absorbciju. Ar noteiktu fermentu, kas iesaistīti to metabolismā, iedzimtu deficītu ir saistīti vairāki specifiski aminoskābju metabolisma traucējumi..

Tātad retu, bet sen zināmu slimību - alkaptonūriju - izraisa fermenta - homogentisīnskābes oksidāzes (viens no tirozīna starpposma apmaiņas produktiem) deficīts organismā. Ar alkaptonūriju homogentisīnskābe izdalās ar urīnu un, oksidējoties gaisā, iekrāso to melnā krāsā. Lai gan alkaptonūrija ir atklāta kopš zīdaiņa vecuma, klīniskie traucējumi ir nelieli un tiek samazināti tikai līdz lielākai jutībai pret noteiktu artropātijas veidu (ohronozi). Vēl viens iedzimts aminoskābju metabolisma traucējums ir fenilketonūrija. Šajā slimībā ir fenilalanīna-4-hidroksilāzes enzīma deficīts vai tā trūkums, kā rezultātā tiek traucēta fenilalanīna pārvēršana tirozīnā; Tirozīns, kas parasti nav neaizstājama aminoskābe, kļūst neaizstājams pacientiem ar fenilketonūriju, jo to nevar veidot no fenilalanīna. Fenilketonūrija ir saistīta ar smagiem klīniskiem traucējumiem, no kuriem vissvarīgākais ir smadzeņu attīstības pārkāpums un rezultātā smaga garīga atpalicība, kas izpaužas jau no agras bērnības. Šo traucējumu cēlonis ir pārmērīga fenilalanīna uzkrāšanās asinīs (hiperfenilalaninēmija) un urīnā, jo īpaši tās metabolisma produktu, jo īpaši fenilpirūnskābes (fenilketonūrija) uzkrāšanās, no kuras izriet šīs slimības nosaukums. Mūsdienās fenilketonūrijas izraisīto neiroloģisko traucējumu attīstību veiksmīgi mazina, dodot mazuļiem īpašu uzturu ar ļoti zemu fenilalanīna saturu. Daži no vissvarīgākajiem pārmantotajiem aminoskābju metabolisma traucējumiem ir parādīti 4. Tabulā. 5.

5. tabula. Svarīgākie iedzimtie aminoskābju metabolisma traucējumi
NosaukumsFerments, kura deficīts izraisa vielmaiņas traucējumusMetabolisma traucējumu cēlonisDažas patoloģiskas izpausmes
TirozinēmijaN-hidroksifenilpiruvīnskābes oksidāzeNespēja pārveidot p-hidroksifenilpiruvīnskābi par homogentizinīnskābiSmagi aknu un nieru kanāliņu bojājumi, bieži nāvējoši zīdaiņa vecumā
HistidinēmijaHistidāze (histidīna-α-deamināze)Nespēja no histidīna veidot urokīnskābi. Paaugstināts histidīna un imidazola pirūdskābes līmenis asinīs un izdalīšanās ar urīnuRunas defekti. Bieži vien zināmā mērā garīga atpalicība
HomocistinūrijaCistationīna sintetāze (serīna dehidrātāze)Nespēja veidot cistationīnu no homocisteīna un serīna. Palielināta homocistīna un metionīna koncentrācija serumā un patoloģiska homocistīna izdalīšanās urīnāGarīgā atpalicība, skeleta attīstības anomālijas, ārpusdzemdes lēca, arteriālā un vēnu trombembolija
CistioninūrijaCistationāze (homoserīna dehidrātāze)Nespēja sadalīt cistationīnu, veidojot cistīnu, α-ketobutirātu un amonjaku. Ievērojama cistationīna izdalīšanās ar urīnu un tā palielināts saturs audos un serumāDažreiz garīga atpalicība un garīgi traucējumi
Leicinoze (kļavu sīrupa slimība)Sazarotas oglekļa ķēdes dekarboksilāze (dekarboksilāze)Keto skābju (α-ketoizovaleriāņu, α-keto-β-metilvaleriāniskās un α-ketoizokaproīnskābes) dekarboksilēšanas pārkāpums, kas ir aminoskābju valīna, izoleicīna un leicīna deaminēšanas produkti, kā arī šo keto skābju un atbilstošo aminoskābju izdalīšanās ar urīnuRaksturīga urīna smarža, kas atgādina kļavu sīrupu. Progresējoša neiroloģiska slimība ar smagu smadzeņu deģenerāciju, kas parasti sākas neilgi pēc dzimšanas un fatāli beidzas dažu nedēļu vai mēnešu laikā. Vieglākos gadījumos periodiskas toksiskas encefalopātijas lēkmes un nosaukto keto skābju un aminoskābju izdalīšanās ar urīnu
Viena veida goitre cretinismJodtirozindeiodināzeMono- un diiodotirozīna deiodinācijas pārkāpums vairogdziedzera hormonu sintēzēStraujš vairogdziedzera palielināšanās, ko papildina smags hipotireoze
HipervalinēmijaValintransamināzeValīna transaminācijas pārkāpums; paaugstināts līmenis asinīs un izdalīšanās ar urīnuAttīstības traucējumi un garīga atpalicība
Izovalerianova AcidemiaIzovaleril-koenzīma A-dehidrogenāzePaaugstināts izovalerīnskābes (valīna deaminācijas produkts) daudzums asinīs un urīnāAtkārtoti acidozes un komas lēkmes
HiperprolinēmijaProlīna oksidāzePaaugstināts prolīna līmenis serumā un prolīna izdalīšanās urīnā traucētas pārvēršanās Δ dēļ1-pirolidīna 5-karboksilātsDažos gadījumos traucēta nieru darbība un garīga atpalicība
OksiprolīnsHidroksiprolīna oksidāzeOksiprolīna pārvēršanas Δ pārkāpums1-pirolidīna-3-hidroksi-5-karboksilāta un paaugstinātu hidroksiprolīna līmeni serumā un urīnāSmaga garīga atpalicība

Īpašu vietu aizņem strauji izteikta aminoacidūrija (sk.), Kas rodas, pārkāpjot aminoskābju transportēšanu un attiecīgi to absorbciju no nieru kanāliņiem un zarnām. Šādi traucējumi ietver cistinūriju, ko diagnosticē ar cistīna izdalīšanos urīnā un tā nogulsnēšanos akmeņu un nogulumu veidā urīnceļos. Faktiski cistinūrija ir saistīta ar četru aminoskābju - lizīna, arginīna, ornitīna un cistīna - aktīvās transporta vispārējās sistēmas pārkāpumu. Ar cistinūriju dienā izdalās vidēji vairāk nekā 4 g šo aminoskābju, no kurām cistīns veido tikai aptuveni 0,75 g, tomēr tieši cistīns mazās šķīdības dēļ izgulsnējas un izraisa akmens nogulsnes. Citas aktīvās transporta sistēmas, kas raksturīga glicīnam, prolīnam un oksiprolīnam, pārkāpums palielina šo trīs aminoskābju izdalīšanos ar urīnu (bez klīnisku traucējumu pazīmēm). Visbeidzot, vēl vienas kopīgas aminoskābju transportēšanas sistēmas pārkāpums, kurā, šķiet, ir liela visu pārējo aminoskābju grupa, saukta par Hartnup slimību, ir saistīta ar daudzveidīgām klīniskām izpausmēm, kas dažādos slimības gadījumos nav vienādas..

Aminoskābju izmantošana

Aminoskābes plaši izmanto medicīnā un citās jomās. Parenterālai barošanai operācijās, zarnu trakta slimībās un malabsorbcijā tiek izmantoti dažādi aminoskābju un olbaltumvielu hidrolizātu komplekti, kas bagātināti ar atsevišķām aminoskābēm. Dažām aminoskābēm ir specifiska terapeitiskā iedarbība dažādiem traucējumiem. Tātad, metionīnu lieto aknu aptaukošanās, cirozes un tamlīdzīgu slimību gadījumos; glutamīnskābes un γ-aminosviestskābes dod labu efektu dažās centrālās nervu sistēmas slimībās (epilepsija, reaktīvie stāvokļi utt.); histidīnu dažreiz lieto, lai ārstētu pacientus ar hepatītu, peptisku čūlu un divpadsmitpirkstu zarnas čūlu.

Aminoskābes izmanto arī kā pārtikas piedevas. Vissvarīgākās ir lizīna, triptofāna un metionīna piedevas pārtikas produktiem, kuriem ir nepietiekams šo aminoskābju saturs. Glutamīna pievienošana jums un tā sāļiem vairākiem produktiem piešķir tiem patīkamu gaļas garšu, ko bieži izmanto ēdiena gatavošanā. Papildus cilvēku uzturam un aminoskābju izmantošanai pārtikas rūpniecībā tos izmanto dzīvnieku barošanai, barotnes sagatavošanai mikrobioloģiskajā rūpniecībā un kā reaģentus.

Histoķīmiskās metodes aminoskābju noteikšanai audos

Aminoskābju noteikšana audos galvenokārt balstās uz aminogrupu (NH2-), karboksilgrupas (COOH—), sulfhidrilgrupas (SH-) un disulfīda (SS-) grupas. Ir izstrādātas metodes atsevišķu aminoskābju (tirozīna, triptofāna, histidīna, arginīna) identificēšanai. Aminoskābju identificēšanu veic arī, bloķējot noteiktas grupas. Jāpatur prātā, ka histoķīmiķis parasti nodarbojas ar denaturētiem proteīniem, tāpēc histoķīmisko metožu rezultāti ne vienmēr ir salīdzināmi ar bioķīmiskajiem.

Lai identificētu SH- un SS-grupas, vislabākā reakcija tiek uzskatīta par 2,2′-dioksi-6,6′-dinaftil-disulfīdu (DDD), pamatojoties uz naftildisulfīda veidošanos, kas saistīts ar proteīnu, kas satur SH grupas. Lai attīstītu krāsošanu, zāles apstrādā ar diazonija sāli (spēcīgi zilu B vai spēcīgu melnu K), kas apvienojas ar naftildisulfīdu, veidojot azo krāsu, kas krāso audu SH un SS grupu lokalizācijas vietas no rozā līdz zilganvioletā toņos. Metode ļauj veikt kvantitatīvus salīdzinājumus. Audi tiek fiksēti Carnoy, Buena šķidrumā formalīnā. Vislabākos rezultātus dod 24 stundu fiksācija trihloretiķskābes 1% šķīdumā ar 80% spirtu, pēc tam mazgājot virknē spirtu ar paaugstinātu koncentrāciju (80, 90, 96%), pēc tam tiek veikta dehidratācija un piepildīšana ar parafīnu. Reakcijai nepieciešami šādi reaģenti: DDD, diazonija sāls, 0,1 M veronāla-acetāta buferšķīdums (pH 8,5), 0,1 M fosfāta buferšķīdums (pH 7,4), etilspirts, sēra ēteris.

α-aminoskābes nosaka, izmantojot Šifa ninhidrīna reaģentu. Metode ir balstīta uz ninhidrīna mijiedarbību ar aminogrupām (NH2-); iegūto aldehīdu nosaka ar Šifa reaģentu. Materiāls ir fiksēts formalīnā, bezūdens spirtā, Zencker šķidrumā, ir parafīns. Nepieciešamie reaģenti: ninhidrīns, Šifa reaģents, etilspirts. Audus, kas satur α-aminogrupas, krāso rozā-aveņu toņos. Reakcijas specifika tomēr ir pretrunīga, jo ne tikai α-aminoskābes, bet arī citi alifātiskie amīni var tikt oksidēti ar ninhidrīnu.

Tirozīnu, triptofānu un histidīnu nosaka ar tetrazonija metodi. Diazonija sāļi sārmainā vidē ir diazonija hidroksīdu formā, kas savieno nosauktās aminoskābes. Lai uzlabotu krāsu izdalīšanos, sekcijas apstrādā ar β-naftola vai H-skābi. Fiksācija ar formalīnu, Carnoy šķidrumu. Nepieciešamie reaģenti: tetrazotizēts benzidīns vai labāk izturīgs zils B, 0,1 M veronalacetāta buferšķīdums (pH 9,2); 0,1 n HCl, H-skābe vai β-naftola. Atkarībā no reaģenta sekcijas ir violeti zilā vai brūnā krāsā. Novērtējot rezultātus, jāpatur prātā, ka diazonija hidroksīdam var pievienot fenolu un aromātiskos amīnus. Kontroles reakcijas tiek izmantotas, lai atšķirtu aminoskābes..

No papildmateriāliem

Rakstot aminoskābju atlikumu secību polipeptīdu ķēdē, Starptautiskā teorētiskās un lietišķās ķīmijas savienība un Starptautiskā bioķīmiskā savienība ieteica izmantot saīsinātus aminoskābju nosaukumus, kas parasti sastāv no atbilstošās aminoskābes pilnā nosaukuma pirmajiem trim burtiem (sk. Tabulu). Internacionalizētas latīņu valodas simbolu un saīsinājumu standarta sistēmas izmantošana rada lielas priekšrocības zinātniskās informācijas vākšanā, apstrādē un iegūšanā, kļūdu novēršanā, tulkojot tekstus no svešvalodām, un tamlīdzīgi. Vienoti saīsināti ķīmisko savienojumu nosaukumi, ieskaitot aminoskābes, ir īpaši svarīgi ne tikai starptautiskā mērogā, bet arī izmantošanai PSRS ietvaros, kur zinātniskā literatūra tiek publicēta desmitiem valodu, kas atšķiras alfabēta, vārdu krājuma un īpašo terminu un to saīsinājumu ietvaros.

Darbu tekstā nedrīkst izmantot saīsinātos brīvo aminoskābju apzīmējumus, tas ir pieļaujams tikai tabulās, sarakstos, shēmās.

Ja ir zināma aminoskābju atlikumu secība peptīdu ķēdē, atlikumu simboli tiek rakstīti secībā, savienojot tos ar defisēm; ķēde vai tās daļa, kurā nav zināma aminoskābju atlikumu savienojuma secība, ir iekavās, un aminoskābju atlikumu simboli ir atdalīti ar komatiem. Rakstot lineāros peptīdus vai olbaltumvielas, noteiktās secības kreisajā galā (t.i., tās N galā) tiek novietots aminoskābes simbols, kas satur brīvu aminogrupu, un aminoskābes atlikuma simbols, kas pareizajā galā (C galā) satur brīvu karboksilgrupu. Polipeptīdu ķēde vislabāk ir attēlota horizontāli, nevis vertikāli sakārtota secība. Aminoskābju simboli apzīmē dabiskās (L-) formas, to antipodi - simbolu D-, kas tiek ievietots tieši pirms aminoskābes simbola, neatdalot to ar defisi (piemēram, Lei-D-Phen-Gly).

Katrā publikācijā ir īpaši norādīti aminoskābju simboli, kas savvaļā ir retāk sastopami. Ieteicams ievērot tikai šādus principus, piemēram, hidroksi-aminoskābes (hidroksi-aminoskābes): hidroksilizīns (oksilizīns) - heils (Oli) un tā tālāk; alloamīnskābes: alo-izo leicīns - aile (aIle), alooksiizilīns - aHyl (aOli); noramīna skābes: norvalīns - Nva (Nva), norleicīns - Nle (Nle) utt..

Tabula. Savvaļas dabā visbiežāk sastopamo aminoskābju simbolu saīsinātā rakstība

Aminoskābes pilns nosaukums

Krievijas zinātniskajos žurnālos pieņemtie simboli